Elsőként határozta meg egy forgó mozgást végző fehérjekomplexben a forgási sebességet egy hazai kutatócsoport a komplex bármiféle módosítása nélkül, annak természetes környezetében. Az eredmény nem véletlenül jelent meg a Nature lapcsaládhoz tartozó Scientific Reports folyóiratban e hét elején: a motorszerűen működő biomolekuláris gépezetek titkainak feltárása ugyanis a biológiai és biofizikai kutatások élvonalát jelenti. Ezek közül is nagy kihívás az úgynevezett forgó enzimek családja, amelyben bizonyos rész forgó mozgást végez a fehérjekomplex többi része körül. Az egyik legismertebb ilyen forgó enzim a sejtek központi energiaforrását, az adenozin-trifoszfátot (ATP) előállító ATP-szintetáz. Ilyen gépezetek esetén az egyik logikus alapkérdés, hogy milyen gyors a forgás, és hogyan függ külső tényezőktől.
A kérdés megválaszolása kapcsán mostanáig csak olyan kísérletekről számolt be a szakirodalom, amelyekben a vizsgált forgó enzimet kiemelték természetes membránkörnyezetéből, és bizonyos részeit genetikailag, kémiailag, sőt legtöbbször mechanikailag is módosították. Csakhogy ezek a beavatkozások maguk is jelentősen módosítják a forgó enzim működését. Az MTA Szegedi Biológiai Kutatóközpont (MTA SZBK) Biofizikai Intézetének egy munkacsoportja az eddigiektől merőben eltérően közelítette meg a kérdést. „Az alapötletet az adta, hogy egy-egy adott forgó enzimben nemcsak a forgás és a kémiai reakciók mutatnak periodicitást, hanem minden bizonnyal a töltések mozgása is” – olvasható az Mta.hu-n megjelent beszámolóban.
Páli Tibor tudományos tanácsadó, a Membrán Biofizika Kutatócsoport vezetője szerint az ötlet bevált, a jelenséget természetes membránban, a forgó enzim bármiféle módosítása nélkül tudták kimérni. A mintegy másfél évtizedig tartó kísérletsorozatban a munkacsoport az úgynevezett vakuoláris proton-ATPáz (V-ATPáz) enzim forgási frekvenciáját határozta meg. „Különösen büszke vagyok arra, hogy a munkát az ötlet megszületésétől a kísérleteken és adatkiértékelésen át a publikálásig az MTA SZBK Biofizikai Intézet munkatársaiból álló csapat végezte Szegeden, és a projektet kizárólag hazai pályázatokból finanszíroztuk” – tájékoztatott e-mailben Páli Tibor, aki a molekuláris gépezetekkel foglalkozó máltai konferencián vett részt ezen a héten.
A kutató szerint a módszer valószínűleg más enzimek esetén is alkalmazható. Az új irányok közül talán a legérdekesebb, hogy olyan komplex jelek fehérjékre gyakorolt hatását is tanulmányozhatják, mint amilyenek például a zenelejátszás közben a fülünkbe jutó hanghullámok. Ezekről az eredményeikről az idén várható újabb közleményük.